Le monde du vivant présente de nombreux exemples d’architectures macromoléculaires dont les fonctions sont étroitement liées à leur organisation. Certaines de ces molécules sont capables d’interagir in vitro et d’ainsi reproduire des architectures très comparables à celles observées in vivo. C’est le cas des lipides et des protéines membranaires, mais aussi de certaines protéines solubles (tubiline, actine, protéines de capsides virales). Les interactions maintenant ces édifices macromoléculaires sont toutes des interactions de type faible (liaisons H, van der Wals, effet hydrophobe). C’est la sommation de ces multiples interactions de faible énergie qui confère leur stabilité à ces édifices, mais aussi leur flexibilité et leur dynamique puisque ces interactions peuvent fluctuer rapidement sous l’effet de la température mais aussi des conditions de pH, force ionique, interaction avec des xénobiotiques. Ces interactions sont difficiles à quantifier parce que la formation de ces édifices est la plupart du temps hautement coopérative et rend difficile la quantification individuelle des différents types d’interaction puisqu’elles se mettent en place simultanément.
C’est dans ce cadre que je développe les travaux sur les mécanismes d’autoassemblages de peptide amphiphile en solution et je présenterai aujourd’hui les résultats obtenus sur un octapeptide de synthèse, le lanréotide, qui forme des architectures macromoléculaires très comparables par leur organisation moléculaire et supramoléculaires aux fibres amyloïdes ou même aux capsides virales.
URA 2096, DBJC/SBFM, Bat 532, CEA/Saclay