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Univ. Paris-Saclay

Faits marquants scientifiques 2021

20 avril 2021

L'observation de la dynamique électronique à l’échelle attoseconde (1 as = 10-18 s) est aujourd'hui devenue possible sur des systèmes atomiques, puis moléculaires et en phase condensée, grâce à la disponibilité d’impulsions lumineuses de durées inférieures à la femtoseconde et utilisées dans des dispositifs pompe-sonde.

Après de spectaculaires démonstrations initiales, le domaine butte cependant aujourd’hui sur la nécessité d’acquérir des signaux de plus en plus faibles, ce qui requiert des temps d’accumulation de plus en plus longs, typiquement de quelques heures. Pour réduire ce temps, une première voie exploitée est d'augmenter la cadence des tirs. Une seconde consiste à stabiliser finement le délai entre les deux impulsions pompe (XUV) et sonde (IR), pour obtenir un signal accumulé de bien meilleure qualité.

Une nouvelle méthode efficace de stabilisation de ce délai vient d'être obtenue sur le laser FAB10 @ ATTOLab [5] : le mélange d'une impulsion harmonique XUV attoseconde et de l'impulsion IR de sonde photoionise des atomes de gaz rare selon plusieurs voies possibles qui interfèrent entre-elles. La mesure de l'état d'interférence pour plusieurs harmoniques donne une mesure très précise du délai entre les 2 impulsions, et fournit un bon signal de stabilisation par contre-réaction.

Sur plus d’une heure, le délai ainsi stabilisé montre des fluctuations d'amplitude réduite à 28 as RMS et des expériences de 3 heures avec cette précision ont été récemment réussies. Cette nouvelle technique, laisse augurer de la possibilité de mesures de dynamiques originales sur les lignes attosecondes d’ATTOLab au LIDYL.

 

26 février 2021

La structure des protéines est en lien étroit avec leur fonction. Ainsi, sonder les états de repliement et d'oligomérisation des protéines est un défi majeur en biologie.

Grâce au développement d’un dispositif spécifique, nous avons montré que l’utilisation de la haute pression (HP), associée à des méthodes de caractérisation structurale, est un outil puissant pour caractériser la struture des protéines et révéler des intermédiaires subtils de dépliement, qui seraient inaccessibles par d’autres méthodes de dénaturation.

 

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