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Univ. Paris-Saclay

Faits marquants scientifiques 2021

26 février 2021

La struture des protéines est en lien avec leur fonction. Mais sonder les états intermédiaires pendant le dépliement (ou dénaturation) et l'oligomérisation de protéines reste encore un défi majeur. Pour ceci, soumettre une protéine à une très haute pression (HP) est un outil puissant, car, associé aux méthodes de caractérisations structurales usuelles, il permet de révéler les changements subtils intervenant au sein de protéines, que l'on ne peut attiendre par d'autres méthodes de dénaturation.

La β-lactoglobuline bovine (BLG), la principale protéine du lactosérum, a une forte propension à se lier à diverses molécules bioactives telles que le rétinol et le resvératrol, deux ligands ayant une affinité et des sites de liaison différents. Leurs effets spécifiques sur les changements conformationnels tridimensionnels et locaux de la BLG sous haute pression peuvent être révélés en combinant la diffusion neutronique à petits angles (SANS) in situ et les spectroscopies HP-ultraviolet ou d'absorption du visible.

Sous l'effet d'une pression pouvant atteindre 300 MPa, les dépliements complet ou partiels de la BLG ont pu être caractérisés in situ. Contrairement au resvératrol, qui n'induit pas d'effet notable, l'ajout de rétinol facilite et stabilise la dénaturation. Les études par SANS permettent de caractériser les structures obtenues.

Ainsi la dénaturation des protéines et leur oligomérisation irréversible sous haute pression.ouvrent de nouvelles possibilités pour l'étude structurale et dynamique des intermédiaires de repliement des protéines.

 

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