L’étude en phase gazeuse de petites chaînes peptidiques à quelques résidus, dont les extrémités sont chimiquement protégées, donne accès aux propriétés intrinsèques de repliement de segments de protéines. L’absence d’environnement permet une comparaison directe avec les nombreux calculs réalisés sur ces espèces, et permet de fait de valider les modélisations employées. La stratégie expérimentale, qui associe la vaporisation laser à une détente supersonique, repose sur la spectroscopie laser de double résonance IR-UV en phase gazeuse. La résolution et la simplification spectrales apportées par ces techniques permettent ainsi d’obtenir des informations très précises sur le nombre de conformères peuplés dans la détente et leur abondance, ainsi que sur leur structure en caractérisant le réseau de liaisons hydrogène intramoléculaires. Des questions aussi diverses que l’effet de la nature du résidu, de la longueur de la séquence, etc., ont été abordées. L’attribution finale des conformères observés est réalisée par comparaison avec des spectres issus de calculs de chimie quantique. Ces deux approches complémentaires nous ont ainsi permis de montrer l’existence d’une compétition entre deux grandes classes de structures possédant des signatures spectroscopiques distinctes. La première consiste en une succession de préférences conformationnelles locales de la chaîne peptidique autour de chaque résidu, donnant lieu à des liaisons hydrogène entre groupements amides CO-NH voisins. La deuxième classe est représentée par les structures secondaires, structures qui sont responsables de l’organisation tridimensionnelle des protéines. Elles sont stabilisées par des liaisons hydrogène entre groupements amides plus éloignés dans la séquence. Ces travaux constituent la première observation spectroscopique en phase gazeuse de structures secondaires, telles que les coudes β ou les hélices 310, et permettent, avec la même technique, d’envisager l’étude de systèmes aussi complexes que des hélices α.
CEA Saclay, DSM/DRECAM/SPAM