Les photorécepteurs les plus connus à l’origine des phénomènes de photomotilite cellulaire sont les rhodopsines. Cependant, en 1987, un nouveau type de photorécepteur, la « Photoactive Yellow Protein » (PYP), a été identifie dans plusieurs bactéries halophiles présentant une réponse photophobique a la lumière bleue. Son chromophore est l’acide p-coumarique deprotone relie par une liaison thioester covalente. Comme dans les rhodopsines, il a été mis en évidence que la photoactivité de PYP repose sur une réaction ultra-rapide de photoisomerisation cis-trans du chromophore. Toutefois, encore récemment, les étapes conduisant a la formation de l’isomère cis étaient encore mal comprises.
Ce séminaire proposera une revue de mes recherches entreprises, ces dernières années, dans le but de clarifier les étapes primaires du photocycle de PYP. L’influence des propriétés intrinsèques du chromophore ainsi que le rôle de l’environnement dans la réactivité de l’état excite seront mis en évidence au moyen des résultats d’une étude comparée de la protéine native avec différents mutants et analogues du chromophore en solution, par spectroscopie d’absorption transitoire femtoseconde.
Au-delà de l’aspect fondamental de ces études, la compréhension du mécanisme de transduction du signal par PYP à l’échelle moléculaire ouvre d’intéressantes perspectives pour la conception de nanomatériaux capables de convertir efficacement la lumière en un signal chimique. Dans ce sens, je présenterai, les résultats d’une étude récente d’un premier prototype de PYP dans lequel le chromophore lie à une cyclodextrine substituée mime le site actif de la protéine.
Laboratoire Francis Perrin, SPAM