Des peptides ou protéines ont été insérés dans des vésicules géantes de lipides ou dans une phase de bicouches neutres de tensioactifs. Dans cet exposé, nous montrerons comment nous pouvons caractériser la conformation et les forces d’ancrage des peptides individuels dans les bicouches. Nous ferons un panorama des conséquences du mismatch entre la taille hydrophobe de l’inclusion et celle de la bicouche pour montrer comment cette dernière modifie les interactions entre inclusions. Nous aborderons successivement : ‡ La mobilité latérale des inclusions incorporées dans des bicouches d’épaisseur variable. Nous présenterons le modèle hydrodynamique de diffusion à 2D de Saffman – Dellbrück et discuterons de la possibilité de l’appliquer aux résultats expérimentaux. ‡ Le comportement individuel ou collectif des peptides lorsque le mismatch entraîne un coût énergétique trop important. Nous détaillerons les phénomènes auto – associatifs observés selon la concentration, du microscopique (oligomérisation) au macroscopique (cristaux et vésicules). ‡ Le coût énergétique des courbures locales. Pour mieux comprendre les forces en jeu nous avons caractérisé l’ancrage des peptides dans les bicouches selon le mismatch. Afin de quantifier les forces d’ancrage nous avons mené l’étude en molécule unique en variant l’hydrophobicité des segments transmembranaires et la taille des têtes polaires. Ceci nous a permis de définir un panorama énergétique d’interaction peptide – bicouche.
Laboratoire de Physique Statistique de l’École Normale Supérieure