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Analyse de l’assemblage de peptides amyloïdes bactériens
David Partouche
Laboratoire Léon Brillouin / Synchrotron Soleil
Mardi 06/11/2018, 14h30-16h00
Grand amphithéâtre de SOLEIL

Hfq est une protéine bactérienne qui a un rôle pléïotropique. La principale fonction de la protéine Hfq bactérienne consiste à répondre aux stress que peut rencontrer la bactérie lors d’un changement environnemental, en utilisant essentiellement un contrôle post- transcriptionnel. La protéine, par sa capacité à interagir avec les ARN et notamment les petits ARN non codant, permet ainsi une régulation rapide de l’expression génétique. En outre, la protéine interagit aussi avec l’ADN qu’elle aide à se structurer. Les mutations dans le gène qui code pour Hfq ont des effets pléïotropes c’est-à-dire déterminant plusieurs caractères phénotypiques.

D’un point de vue structural, la protéine adopte un repliement de type Sm caractérisé par un oligomère toroïdal reposant sur la formation d’un feuillet β continu à 30 brins. Cependant, outre cette région Sm N-terminale (NTR), Hfq possède également une région C-terminale (CTR) de taille et de séquence variables selon les bactéries. Mon travail de thèse a porté sur l’analyse de cette région CTR chez la bactérie Escherichia coli. Cette région a en effet la capacité de former une structure de type amyloïde : structures auto- assemblées in vivo, à proximité de la membrane interne et dans le nucléoïde.

Par l’utilisation de diverses techniques physico-chimiques (microscopie moléculaire, spectroscopie et microscopie infrarouge, dichroïsme circulaire et diffusion aux petits angles), mon travail a consisté à caractériser l’assemblage de cette région de Hfq ainsi que les facteurs l’influençant, en particulier la présence d’acide nucléique. Une partie de mon travail de thèse a aussi consisté à mettre en place une méthode d’imagerie corrélative innovante permettant d’analyser la signature chimique et morphologique d’une fibre amyloïde unique. Mon travail a enfin porté sur l’analyse de l’effet de composés inhibant l’agrégation de la structure amyloïde, ce qui pourrait constituer une piste pour développer une nouvelle classe d’antibiotiques.

Contact : Alain MENELLE

 

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