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Auto-assemblage de peptides amyloïdes: Développement d'une interface modèle pour la biominéralisation
Mathilde LEPERE
LIONS-SCM
Lundi 29/10/2007, 14h00
INSTN, CEA-Saclay
Nous avons étudié l’organisation à une interface eau/air d’un peptide amyloïde de 12 acides aminés. La construction de films peptidiques structurés en feuillets β répond à la nécessité de développer des surfaces organiques modèles pour étudier la biominéralisation. Par ailleurs, l’organisation in vitro de peptides amyloïdes courts à une interface simple permet une première modélisation pertinente des comportements interfaciaux in vivo de ces protéines, pathologiques dans les maladies neuro-dégénératives ou fonctionnelles chez certains micro-organismes. L’association de techniques d’analyse structurale à différentes échelles spatiales a permis une caractérisation complète de la monocouche peptidique. Les expériences de spectroscopie infrarouge (IRRAS) montrent que les peptides forment à l’interface des feuillets β pratiquement parallèles à la surface de l’eau. Les observations par microscopie à force atomique (AFM) mettent en évidence la formation de structures hiérarchiques dirigée par l’interface. A l’échelle moléculaire, ces structures présentent un ordre cristallin, caractérisé par diffraction de rayons X sous incidence rasante. Cet ordre, supposé bidimensionnel, est induit par le réseau de liaisons hydrogène entre brins β (ordre transversal) et par d’autres interactions, comme les interactions hydrophobes, menant à l’empilement des brins (ordre longitudinal). Sous l’effet de la compression, la monocouche subit des transformations structurales détectées grâce aux isothermes de Langmuir et observées par microscopie à angle de Brewster et AFM, avec notamment une transition de phase du premier ordre mettant en jeu un accroissement de l’ordre cristallin longitudinal.

 

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