Faits marquants scientifiques 2007

19 juin 2007

Thomas Blenskia et Bogdan Cichockib

aCEA Saclay, DSM/IRAMIS/LIDYL, Bât 522, F91191 Gif-sur-Yvette Cedex, France
bInstitute of Theoretical Physics, Warsaw University, Hoza 69,
00-681 Warsaw, Poland

Dans un plasma dense et chaud (étoiles, interaction avec un  laser nanoseconde, fusion inertielle …), les atomes sont partiellement ionisés et forment un mélange d'ions et d'électrons à la dynamique très complexe. Une bonne modélisation de cet état doit être fondée sur une compréhension du système étudié permettant de reproduire l'ensemble de ses propriétés, pour finalement révéler ses particularités Pour un plasma, le bilan radiatif et les propriétés optiques sont des paramètres macroscopiques particulièrement importants à connaître, mais cela nécessite de disposer d'un modèle quantique prenant bien en compte l'ensemble des états atomiques excités tout en restant thermodynamiquement cohérent. C'est ce type de modèle que les théoriciens tentent de développer activement depuis plus de cinquante ans. La difficulté de construire un modèle quantique et thermodynamique d'un plasma a été récemment surmontée par les travaux [6,7] entrepris au DRECAM/SPAM en collaboration avec B. Cichocki de l’Université de Varsovie.

16 mars 2007
J.M. Mestdagh, L. Poisson, I. Fischer, P. D'Oliveira

Le laser de la Plateforme Laser Femtoseconde Accordable (PLFA), est installé depuis environ un an au Service de Photons Atomes et Molécules (CEA-Saclay ans CNRS). Il fait partie de l'infrastructure SLIC, membre du réseau européen LASERLAB-EUROPE, ce qui le rend accessible par proposition d'expérience aux chercheurs européens. Sa conception repose sur plusieurs paris : cadence de répétition élevée (1 kHz), forte énergie par impulsion (jusqu'à 13mJ à une longueur d'onde de 800nm), large accordabilité (500-750nm) et durée d'impulsion ultracourte (<35 fs = 35x10-15 s) sur l'ensemble de sa gamme de fonctionnement.

Les conditions d'accordabilité, bien qu'exigeantes et difficiles à réaliser, sont essentielles pour permettre des progrès décisifs en physico-chimie des phénomènes ultrarapides. Celles sur la durée d'impulsion le sont pour sonder la dynamique des réactions.
Les recherches dans ce domaine on commencé au DRECAM au début des années 90. Elles ont conduit à une surprise de taille, une sorte de révolution en physico-chimie : l’écoulement de l’énergie au sein de molécules organiques ou bio-organiques a souvent lieu à des échelles de temps sub-picoseconde. Ceci était parfaitement incompatible avec les modèles couramment utilisés de redistribution d'énergie par le couplage entre excitation électronique et vibration.

C'est pour offrir une nouvelle approche plus complète, que le projet de PLFA s'est imposé. La PLFA permet à la fois les études énergétiques, en ajustant la quantité d’énergie déposée dans le système, la sélectivité par l'accordabilité de la source et les études temporelles à l’échelle femtoseconde.

23 mars 2007
V. Brenner, F. Piuzzi, I. Dimicoli, B. Tardivel, and M. Mons SPAM/LFP

Un des grands mystères du monde vivant est qu'il n'est pas symétrique. Les molécules chimiques ou biologiques, comme les acides aminés, peuvent a priori exister sous deux formes asymétriques. Comme nos deux mains, ces deux formes ne sont pas superposables mais sont le reflet l’une de l’autre dans un miroir. De telles molécules, pour lesquelles on distingue une espèce "droite" et "gauche", sont dites "chirales"[1]. Dans les organismes vivants, les protéines sont cependant exclusivement constituées d’acides aminés de type "gauche". Cette sélection d'une seule des deux symétries est une des grandes énigmes scientifiques, à laquelle physiciens, chimistes et biologistes tentent de répondre.

Les protéines sont des chaînes extrêmement longues d'acides aminés. Chaque acide aminé s'ajoute par formation d'une liaison peptidique (CONH) et libération d’une molécule d’eau, laissant un résidu prolongeant la chaîne. Présentes dans les cellules, les protéines ainsi formées se replient et leur fonction dépend de leur conformation et pas uniquement de leur séquence. D'où l'importance de l'étude des mécanismes fondamentaux du repliement des protéines.

En étudiant le repliement de peptides simples formés de deux acides aminés par des approches couplant expérience et théorie, des chercheurs du Service des Photons, Atomes et Molécules du CEA-Saclay éclairent le problème de la chiralité de la vie d'un jour nouveau.
Le simple enchaînement des acides aminés (ou résidus) constitue la structure primaire d'une protéine. Le nombre de possibilités de repliements est très grand. Et pourtant chaque protéine se replie selon un ordre préétabli par sa séquence en suivant des niveaux successifs d'organisation, à commencer par les structures secondaires. Pour bien modéliser et comprendre la structure des protéines, il est donc important d'avoir une bonne description des interactions permettant le repliement en structures secondaires.

[1] Du grec chiros, qui signifie la main, racine des mots chirurgien, chiromancie, chiropraticien…

13 novembre 2007

Les agrégats sont des ensembles de quelques, jusqu'à plusieurs millions d'atomes en phase condensée, et de taille finie nanométrique. Etudier leurs propriétés en fonction de leur taille croissante est parfois présenté comme un moyen de construire un monde condensé macroscopique à partir d’un gaz. Ceci apparaît souvent comme exagérément réducteur, car le comportement statique et dynamique des agrégats est souvent sans contrepartie macroscopique, puisque contrôlé par leur surface très importante et leur taille finie. Il s’agit alors de physico-chimie du monde mésoscopique, comme l’illustre cette étude expérimentale récente menée par une équipe du DRECAM/SPAM-Laboratoire Francis Perrin en collaboration avec une équipe de théoriciens de l’Université Paris VI.



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