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Univ. Paris-Saclay
Compressibilité et hydratation de protéines
Nicolas TAULIER
Laboratoire d'Imagerie Paramétrique, Paris VI, CNRS UMR7623
Jeudi 28/06/2007, 11:00
NIMBE Bât 125, p.157, CEA-Saclay
Les techniques de mesure de compressibilité sont extrêmement sensibles à tout changement dans la conformation ou l'hydratation de molécules en solution. Ainsi, on montrera que les mesures de compressibilité permettent de déduire l'état de conformation d'une protéine (état native, globule mou ou dénaturé) ainsi que son niveau de dénaturation. Si la structure de la protéine (par crystallographie ou RMN) est connue, on peut encore estimer le nombre de molécules d'eau qui hydratent chaque atome exposé de la protéine. Pour des associations protéines-ligands, il est encore possible de mesurer le nombre de molécules d'eau relâchées (i.e. qui n'hydratent plus les régions d'interaction de la protéines et du ligand)... Les mesures de compressibilité sont donc un outil précieux pour l'étude de l'hydratation et de sa contribution dans la conformation des protéines ou la fonction biologique des protéines.

 

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