Les protéines sont des macronutriments irremplaçables dans l'alimentation humaine, fournissant les acides aminés essentiels aux fonctions de l'organisme. Les aliments protéiques ingérés dans le système gastro-intestinal subissent diverses modifications physico-chimiques, induites par le pH et les environnements enzymatiques (la pepsine gastrique à pH acide, puis les protéases intestinales à pH neutre). Contrairement aux processus biochimiques de la digestion des protéines, les questions biophysiques, comme les changements des structures moléculaires (dépliement, agrégation, réticulation des protéines…) sont peu connues. Nous abordons la question des changements structurels, lors d'une digestion gastro-intestinale simulée, des protéines de canola (la cruciférine - un grand cylindre creux et la napine - un petit ellipsoïde compact). Dans un premier temps, nous caractérisons les comportements et les structures des protéines de colza dans des solutions natives, à divers environnements de pH et dans des conditions dénaturantes (chimiques et par la chaleur). l'information structurale sur le mélange de ces protéines provient principalement de la structure de la plus grande cruciférine. Nous nous concentrons sur deux gels préparés par chauffage à différentes conditions de pH. Dans les gels à pH 8, les protéines sont plutôt dépliées, alors que dans les gels à pH 11, elles conservent une conformation assez repliée

Ensuite, nous étudions les comportements de ces deux gels lors de la digestion gastro-intestinale principalement in vitro, par l'utilisation de la rhéologie et du SANS, en observant les différentes tendances des structures protéiques pour les deux gels, en fonction des conditions digestives. Les études complémentaires de SAXS ont permis de détailler et de compléter les tendances déjà observées, avec des comportements complexes des protéines lors de la digestion, impliquant des évolutions de va-et-vient avec le dépliement et le re-compactage des protéines ainsi que l'agrégation, avant les scissions finales des protéines aboutissant à petits peptides. Les différences de comportement des protéines entre les deux gels résultaient des états initiaux des protéines (dépliées ou compactes), qui affectaient les taux de dégradation enzymatique des gels. Ces études ont été complétées par des expériences d'imagerie, permettant d'explorer à l'échelle microscopique, c'est-à-dire la structure des gels et la taille des agrégats de protéines (imagerie confocale et neutronique), et les processus de digestion in situ des gels (fluorescence UV). L'approche méthodologique a permis de lier les changements conformationnels des protéines au cours de la digestion aux propriétés microscopiques et macroscopiques des gels.