Compressibilité et hydratation de protéines
Nicolas TAULIER
Laboratoire d'Imagerie Paramétrique, Paris VI, CNRS UMR7623
Jeudi 28/06/2007, 11:00
NIMBE Bât 125, p.157, CEA-Saclay
Les techniques de mesure de compressibilité sont extrêmement sensibles
à tout changement dans la conformation ou l'hydratation de molécules en
solution. Ainsi, on montrera que les mesures de compressibilité
permettent de déduire l'état de conformation d'une protéine (état
native, globule mou ou dénaturé) ainsi que son niveau de dénaturation.
Si la structure de la protéine (par crystallographie ou RMN) est connue,
on peut encore estimer le nombre de molécules d'eau qui hydratent chaque
atome exposé de la protéine. Pour des associations protéines-ligands, il
est encore possible de mesurer le nombre de molécules d'eau relâchées
(i.e. qui n'hydratent plus les régions d'interaction de la protéines et
du ligand)... Les mesures de compressibilité sont donc un outil précieux
pour l'étude de l'hydratation et de sa contribution dans la conformation
des protéines ou la fonction biologique des protéines.