L'étude structurale de petits peptides modèles en phase gazeuse donne accès aux propriétés de repliement de la chaîne peptidique. Les systèmes choisis ont leurs extrémités protégées et comprennent un et deux résidus, par exemple N-acétyl-Phe-NH2, N-acétyl-Phe-Gly-NH2 et N-acétyl-Gly-Phe-NH2. Malgré leur taille modeste, ces molécules offrent un paysage conformationnel très complexe. La stratégie expérimentale associe une méthode originale de vaporisation couplant désorption laser et détente supersonique aux techniques de double résonance UV/UV et UV/IR. On obtient ainsi des informations précises sur le nombre de conformères peuplés dans la détente et sur leur structure en déterminant la présence éventuelle de liaisons hydrogène intramoléculaires. Des questions aussi diverses que la compétition entre préférences conformationnelles locales et structures secondaires, l'effet de la nature du résidu, de l'ordre de la séquence, etc, sont abordées. Cette étude expérimentale est accompagnée de calculs DFT de géométries et de fréquences.