L’étude des processus primaires impliqués dans la réponse de protéines photoactives permet d’appréhender l’utilisation de la lumière par la nature, à des fins de signalisation ou comme source d’énergie chimique. Notre groupe s’intéresse à des protéines photoréceptrices, autres que les rhodopsines, utilisées par des organismes unicellulaires photomotiles ainsi qu’à des protéines de la famille de cryptochromes/photolyases, impliquées dans la réparation de l’ADN ou la régulation de l’expression génétique. L’exposé fera le bilan de nos connaissances sur l’oxyblépharismine-protéine (OBIP), extraite d’un protozoaire cilié photophobe, Blepharisma japonicum. Nos récents résultats d'absorption UV-Vis transitoire avec une résolution temporelle sub-100 fs suggèrent la photooxydation ultrarapide du chromophore de cette protéine. Un modèle permettant d’expliquer la persistance d’un signal d’émission stimulée tout au long de cette réaction sera discuté, ainsi que la pertinence de ce modèle pour la réponse photophobique de l’organisme. Nous présenterons par ailleurs les premiers résultats d'absorption transitoire obtenus sur OtCPF2, un cryptochrome de type DASH appartenant à l’algue verte Ostreococcus tauri, qui se trouve être le plus petit organisme eucaryote libre connu à ce jour. On discutera de la photoréduction ultrarapide de la flavine adénine dinucléotide (FAD), cofacteur principal de la protéine et du transfert d’énergie entre MTHF, un chromophore secondaire également présent dans cette protéine et FAD.